البروتينات و الإنزيمات

البروتينات و الإنزيمات

• الإنزيمات
• تأثير الحراره على نشاط الإنزيم
• آلية القفل والمفتاح فى عمل الإنزيمات
________________________________________

تكون البروتينات جزءاً أساسيا من التركيب الكيميائي للخلايا الحية ، فهي تدخل في تركيب جميع الأغشية الخلوية ، وتشكل أساس تكوين البروتوبلازم .
و تحتوى البروتينات على عنصر النيتروجين ، بالإضافة إلى الكربون و الهيدروجين و الأوكسيجين .
وتحتوى بعض البروتينات على الكبريت و الفسفور. و تعرف الوحدات البنائية للبروتينات باسم أمينيةأحماض " Amino acids"
و يدخل في بناء البروتينات النباتية و الحيوانية و الميكروبية عشرين حمضا أمينيا يرمز لكل منها بثلاثة حروف أو حرف واحد (أنظر الجدول) . و لكل حمض أميني مجموعة أمينية NH2و مجموعة كربوكسيليه COOH ، و ذلك وفق التركيب الأساسي الآتي:


THE AMNO ACIDS
الحمض الأمينى رمز الحمض بثلاثة أحرف رمز الحمض بحرف واحد
Alanine Ala A
Arginine Arg R
Asparagine Asn N
Aspartic acid Asp D
Cysteine Cys C
Glutamic acid Glu E
Glycine Gln Q
Glycine Gly G
Histidine His H
Isoleueine Ile I
Leucine Leu L
Lysine Lys K
Methionine Met M
Phenylalanine Phe F
Proline Pro P
Serine Ser S
Threonine Thr T
Tryptophan Trp W
Tyrosine Tyr Y
Valine Val V

ويختلف بناء المجموعة R من حمض أميني إلى آخر ففي الحمض الأميني "جليسن" Glycine تكون المجموعة Rهي ذرة هيدروجين(H) ، وفى الحمض الأميني آلانين Alanine تكون المجموعة R هى CH3 وفى الحمض الامينى فالين VALINE تكون المجموعة R هىC3H7 وهكذا .

وتجدر الإشارة إلى أنه يعرف أكثر من 180 حمض أمينى آخر نذكر منها Ornithine ‘ Citrulline ‘ Taurine, و تتحدد الإحماض الأمينية مع بعضها البعض لتكون المركب البروتينى و يبدأ ذلك باتحاد حمضين أمينيين معا لتكوين ما يسمى " ثنائى الببتيد" Dipeptide و يشمل ذلك على تفاعل بين المجموعة الأمينيه لحمض أمينى مع مجموعة الكربوكسيل لحمض أمينى اخر.وخروج جزئ ماء ، وتعرف الرابطه الناشئه بين الحمضين الأمينيين باسم الرابطه الببتيديه Peptide Bond . وبارتباط المزيد من الأحماض الأمينيه ينتج لدينا عديد الببتيد Polypeptide الذى قد يشتمل على حوالى مائة حمض أمينى

وكثيرا ما تتركب المادة البروتينية من سلسلتين أو أكثر من سلاسل عديد الببتيد. وقد تتخذ سلسلة عديد الببتيد شكلا حلزونياHelix، كما قد تنتظم السلاسل فى صفائح Sheets .

وتعتمد خواص المادة البروتينية إلى حد كبير على ما يلى :-

- طرزالأحماض الأمينية الداخلة فى تركيب المادة البروتينية.
- ترتيب الأحماض الأمينية فى السلسلة , وعدد هذه الأحماض .
- العلاقات الفراغيهSpecial Relationships بين الأحماض الأمينية بعضها ببعض (الشكل ثلاثى الأبعاد) .

وتتواجد البروتينات فى الكائنات الحيه على صور عده ، وهى متعددة الوظائف بشكل كبير، وتعتمد عليها الكثير من صفات الكائن الحى ، وكثيرا ما يؤدى الاضطراب فى تخليق الجسم للبروتينات إلى أمراض ، ومن هنا فإن توفر الأحماض الأمينية يعتبر أساس ضرورى من أسس الصحة والسلامة .

ويمكن لجسم الإنسان أن يخلق عشرة من الأحماض الأمينية دون الحاجة إلى ضرورة تواجدها فى الغذاء ، وتوصف هذة بأنها أحماضا غير ضرورية Non-Essential Amino Acids. أما العشرة أحماض أمينية الأخرى فلابد من توافرها فيما يتناوله الانسان من مواد غذائية لضمان سلامة بناء البروتينات فى الجسم . وتوصف هذة الأحماض الأمينية بأنها ضروريةEssential Amino Acids . منها إثنان يلزما (فقط) أثناء فترة النمو وهما الأرجنين Arginine والهستدين Histidine . أما الثمانية الباقية من الأحماض الأمينية الضرورية فهى :
- ليوسينLeucine ، أيزوليوسين Isoleucine
- ليسينLysine ، مثيونينMethionine
- فينيل الآنين Phenylalanine ، ثريونين Threonine
- تربتوفان Tryptophane ،فالين Valine

وتوصف الأطعمة البروتينية التى تحتوى على كل الأحماض الأمينية بأنها بروتينات الدرجة الأولى First Class Protein ، ومن ضمنها اللحوم وفول الصويا، أما الأطعمة البروتينية التى ينقصها واحد أو أكثر من الأحماض الأمينية فإنها توصف بأنها بروتينات الدرجة الثانية Second Class Protein ، وهى تشمل معظم البروتينات النباتية وقليل من البروتينات الحيوانيه.

وكما سبق القول فإن البروتينات يعتمد عليها بناء العديد من المركبات الحيوية بالجسم مثل:

1- الإنزيمات اللازمه لحدوث التفاعلات الكيميائية بالجسم .
2- المواد البروتينية التركيبية مثل الكيراتتين keratine الذى يدخل فى تركيب الجلد وريش الطيوروالأظافر والحوافر، وكذلك الإيلاستين Elastin،والكولاجين Collagen ،ومادة سكليروتينSclerotin، وفيبروينFibroin التى تدخل فى تكوين شرانق الحشرات وغزل العناكب .
3- البروتينات الواقية مثل الأجسام المضادة antibodies التى تحمى الجسم من الجراثيم، ومادة الفيبرينوجين الضرورية لتجلط الدم .
4- معظم الهرمونات .
5- البروتينات الإنقباضية مثل الأكتين والميوسين والداينين .
6- بروتينات النقل مثل الهيموجلوبين الذى ينقل الأوكسجين فى دم الفقاريات .
7- السموم مثل سم الثعابين والسموم البكتيرية .
8- البروتينات المختزنه مثل بياض البيض وكازين اللبن .


** الإنزيمات
ترتبط الحياة فى الكائنات بحدوث المئات من التفاعلات الكيميائيه المرتبطة بالأنشطة الحيوية مثل التنفس والهضم والاخراج والحركة والتمثيل الضوئى وغير ذلك . وتحتاج هذة التفاعلات إلى وجود الإنزيمات .

والإنزيمات مركبات بروتينيه تعمل على إسراع التفاعلات الكيميائية فى الكائنات الحية . وبدون الإنزيمات تسير هذه التفاعلات ببطء شديد أقرب إلى التوقف.

وتجدر الإشارة إلى أن الخلية الحية - التى قطرها فى حدود 20 ميكرومتر فقط يحدث داخلها حوالى 1000 تفاعل كيميائى مختلف ، ويرجع الفضل فى تنظيم هذة التفاعلات إلى الإنزيمات التى يتحكم كل منها فى تفاعل معين . وهناك أيضا إنزيمات تعمل خارج الخلايا مثل تلك التى تقوم بهضم الطعام فى تجويف كل من الفم والمعده والأمعاء.

وتتميز الإنزيمات بأدائها السريع ، ومن أسرع الإنزيمات فى أداء دورها إنزيم كاتاليز catalase الذى يقوم بتكسير H2O2 إلى ماء وغاز الاوكسجين . ويمكنك ان تجرب ذلك بنفسك وضع قطعة من كبد ( غنية بهذا الإنزيم ) فى إناء يحتوى على سائل H2O2، إذ سرعان ما تجد فقاعات الأوكسجين تتصاعد وتملأ الإناء.

ولا تتسبب التفاعلات التى تعمل عليها الإنزيمات فى إتلاف هذة الإنزيمات ،ولكن يلاحظ أن الإنزيمات يمكن أن يتعطل أداءها وتبطل فعالياتها تحت تأثيرعوامل مثل الحراره ودرجه الأس الهيدروجينى pH وغير ذلك . وتوضح الأشكال المرفقة تأثير هذه العوامل على أنشطة بعض الإنزيمات .

ومن أهم صفات أى إنزيم تخصصه للعمل على مركب أو مركبات معينه . ويتشكل الإنزيم فى تركيبه ثلاثى الأبعاد بحيث يقع على سطحة مايعرف باسم " الموقع النشط" Active site

(أ) وضع قطعة من الكبد فى كأس زجاجى يحتوى على سائل H2O2.
(ب) فقاعات غاز الأوكسجين تملأ الإناء وتطفح على سطحه .



** تأثير الحراره على نشاط الإنزيم:

معظم الإنزيمات تعمل فى أقصى طاقتها عند درجة حرارة تترواح بين 37-40درجة مئوية.

إرتفاع درجة الحرارة عن ذلك يؤدى إلى إنهيار نشاط الإنزيم بسبب تغير فى طبيعة بناء الماده الإنزيميه فيما يوصف بأنه denaturation .

تأثير pH على نشاط الإنزيم

(أ) إنزيم كولين استيريز: يزداد نشاط الإنزيم بين درجتى pH 4 ، 6 ثم يستقر نشاطه حتى (3= pH ) .
(ب) إنزيم تربسين : يزداد نشاطة من درجة 5 حتى 8 ثم يقل مع ازدياد قيمة pH .
(ج) إنزيم بابين : لا يتأثر نشاطة مع تغير قيمة pH بين 4، 8 .
(د) إنزيم ببسين : قمة نشاطة عند pH 2 ثم يقل نشاطة مع ازدياد قيمة pH .


** آلية القفل والمفتاح فى عمل الإنزيمات

(أ) الإنزيم إلى اليساروعليه الموقع النشط . إلى اليمين جزيئات المادة الخاضعه .
(ب) جزيئات الماده الخاضعه ترتبط بالإنزيم عند الموقع النشط له .
(ج) نتيجة التفاعل تظهر على يمين الرسم وقد ارتبطت جزيئات الماده الخاضعه معاً .

وعنده يتحد الإنزيم مع المركب أو المركبات التى تناسب هذا الموقع لتكوين مايسمى " مركب الإنزيم - الماده الخاضعة " Enzyme-substrate complex. ويوصف هذا التوافق بين الموقع النشط على سطح الإنزيم والمركب أو المركبات التى يعمل عليها بأنه يشبه توافق القفل مع المفتاح Lock and key ، وبذا فإن الإنزيم لا يؤدى دوره الوظيفى مع أية مركبات ، ولكن فقط مع مركب أو مركبات محدودة تماما .

وتقسم الإنزيمات إلى مجموعات حسب طبيعة التفاعل الذى تجريه مع الماده الخاضعه ، ويعطى كل إنزيم رقما من أربعة أعداد (3.2.1.3 مثلا) ، يمثل شفره Code تدل على الإنزيم وطبيعة التفاعل الذى يساعد فى إتمامه.